Белки биополимеры аминокислотный состав белка. Белки как биополимеры. Свойства и биологические функции белков. Строение белковой молекулы

Тема – 50: Белки, как биополимеры аминокислот. Строение пептидной группировки. Биологические функции белков.

Студент должен:

Знать:

· Название структуры белков, свойства белков с различной структурой и их применение.

· Назначение белка.

Уметь:

· Объяснять наличие белковых соединений качественными реакциями.

Белками , или белковыми веществами, называют высокомолекулярные (молекулярная масса варьиру­ет от 5-10 тыс. до 1 млн и более) природные поли­меры, молекулы которых построены из остатков аминокислот, соединенных амидной (пептидной) связью.

Белки также называют протеинами (от греч. «протос» - первый, важный). Число остатков аминокислот в молекуле белка очень сильно колеблется и иногда достигает нескольких тысяч. Каждый белок обладает своей, присущей ему последо­вательностью расположения аминокислотных остатков.

Белки выполняют разнообразные биологические функции:

· каталитические (ферменты),

· регуляторные (гормоны),

· структурные (коллаген, фиброин), двигательные (миозин), транспортные (гемоглобин, миоглобин),

· защитные (иммуноглобулины, интерферон),

В молекулах белка α-аминокислоты связаны между собой пептидными (-СО-NH)связями:

Построенные таким образом полипептидные цепи или отдельные участки внутри полипептидной цепи могут быть в отдельных случаях дополнительно связаны между собой дисульфидными (-S-S-) связями как их часто называют, дисульфидными мостиками.

Большую роль в создании структуры белков играют ионные (солевые) и водородные связи, а также гидрофобное взаимодействие - особый вид контактов между гидрофобными компонента­ми молекул белков в водной среде. Все эти связи имеют различную прочность и обеспечивают образование сложной, большой молекулы белка.

Несмотря на различие в строении и функциях белковых веществ, их элементный состав колеблется незна­чительно (в % на сухую массу): углерода - 51-53; кислорода - 21,5- 23,5; азота - 16,8-18,4; водорода - 6,5-7,3; серы - 0,3-2,5. Некоторые белки содержат в небольших количествах фосфор, селен и другие элементы.

Последовательность соединения аминокислотных остатков в полипептидной цепи получила название первичной структурой белка .

Белковая молекула может состоять из одной или нескольких полипептидных цепей, каждая из которых содержит различное число аминокислотных остатков. Учитывая число их возможных комбинаций, можно сказать, что разнообразие белков почти безгранично, но не все из них существуют в природе.

Общее число различных типов белков у всех видов живых организмов составляет 1010-1012. Для белков, строение которых отличается исключительной ложностью, кроме первичной, различают и более высокие уровни структурной организации: вторичную, третичную, а иногда и четвертичную структуры. Вторичной структурой обладает большая часть белков, правда, не всегда на всем протяжении полипептидной цепи (рис. 38). Полипептидные цепочки с определенной вторичной структурой могут быть по-разному расположены в пространстве.

Это пространственное расположение получило название третичной структуры .

В формировании третичной структуры, кроме водородных связей, большую роль играет ион­ное и гидрофобное взаимодействие. По характеру «упаковки» белковой молекулы различают глобулярные, или шаровидные, и фибриллярные, или нитевидные, белки.

Для глобулярных белков более характерна α - спиральная структура, спирали изогнуты, «свернуты». Макромолекула имеет сферическую форму. Они растворяются в воде и солевых растворах с образованием коллоидных систем. Большинство белков животных, растений и микроорганизмов относится к глобулярным белкам.

Для фибриллярных белков более характерна нитевидная структура. Они, как правило, не растворяются в воде. Фибриллярные белки обычно выполняют структурообразующие функции. Их свойства (прочность, способность растягиваться) зависят от способа упаковки полипептидных цепочек. Приме­ром фибриллярных белков служат белки мускульной ткани (миозин), кератин (роговая ткань). В ряде случаев отдельные субъединицы белка с помощью водородных связей, электростатического и других взаимодействий образуют сложные.

В этом случае образуется четвертичная структура белков .

Cледует еще раз отметить, что в организации более высоких структур белка исключительная роль принадлежит первичной структуре

50.2. Классификация

Существует несколько классификаций белков. В их основе лежат разные признаки:

Степень сложности (простые и сложные);

Форма молекул (глобулярные и фибриллярные белки);

Растворимость в отдельных растворителях (водорастворимые, растворимые в разбавленных солевых растворах - альбумины, спирторастворимые - проламины, растворимые в разбавленных щелочах и кислотах - глутелины);

Выполняемая функция (например, запасные белки, скелетные и т. п.).

50.3. Свойства

Белки - амфотерные электролиты. При определенном значении рН среды (она называется изоэлектрической точкой) число положительных и отрицательных зарядов в молекуле белка одинаково. Это одно из основных свойств белка. Белки в этой точке электронейтральны, а их растворимость в воде наименьшая. Способность белков снижать растворимость при достижении электронейтральности их молекул используется для выделения их из растворов, например, в технологии полу­чения белковых продуктов.

50.3.1. Гидратация

Процесс гидратации означает связывание белками воды, при этом они проявляют гидрофильные свойства: набухают, их масса и объем увеличиваются. Набухание белка сопровождается его частичным растворением. Гидрофильность отдельных белков зависит от их строения. Имеющиеся в составе и расположенные на поверхности белковой макромолекулы гид­рофильные амидные (-СО-NH-, пептидная связь), аминные (NH2) и карбоксильные (СООН) группы притягивают к себе молекулы воды, строго ориентируя их на поверхности молекулы. Окружающая белковые глобулы гидратная (водная) оболочка препятствует агрегации и осаждению, а следовательно, способствует устойчивости растворов белка. В изо­электрической точке белки обладают наименьшей способностью связывать воду, происходит разрушение гидратной оболочки вокруг белковых молекул, поэтому они соединяются, образуя крупные агрегаты. Агрегация белковых молекул происходит и при их обезвоживании с помощью некоторых органических растворителей, например этилового спирта. Это приводит к выпадению белков в осадок. При изменении рН среды макромолекула белка становится заряженной, и его гидратационная способность меняется.

При ограниченном набухании концентрированные белковые растворы образуют сложные системы, называемые студнями. Студни не текучи, упруги, обладают пластичностью, определенной механической прочностью, способны сохранять свою форму. Глобулярные белки могут полностью гидратироваться, растворяясь в воде (например, белки молока), образуя растворы с невысокой концентрацией. Гидрофильные свойства белков, т. е. их способность набухать, образовывать студни, стабилизировать суспензии, эмульсии и пены, имеют большое значение в биологии и пищевой промышленности . Очень подвижным студнем, построенным в основном из молекул белка, является цитоплазма - полужидкое содержимое клетки. Сильно гидратированный студень - сырая клейковина, выделен­ная из пшеничного теста, она содержит до 65% воды. Различная гидрофильность клейковинных белков - один из признаков, характеризующих качество зерна пшеницы и получаемой из него муки (так называемые сильные и слабые пшеницы). Гидрофильность белков зерна и муки играет большую роль при хранении и переработке зерна, в хлебопечении. Тесто, которое получают в хлебопекарном производстве, представляет собой набухший в воде белок, концентрированный студень, содержащий зерна крахмала.

50.3.2. Денатурация белков

При денатурации под влиянием внешних факторов (температуры, механического воздействия, действия химических агентов и ряда других факторов) происходит изменение вторичной, третичной и четвертичной структур белковой макромолекулы, т. е. ее нативной пространственной структуры. Первичная структура, а следовательно, и химический состав белка не меняются. Изменяются физические свойства: снижается растворимость, способность к гидратации, теряется биологическая активность. Меняется форма белковой макромолекулы, происходит агрегирование. В то же время увеличивается активность некоторых химических групп, облегчается воздействие на белки протеолитических ферментов, а следовательно, он легче гидролизуется.

В пищевой технологии особое практическое значение имеет тепловая денатурация белков, степень которой зависит от температуры, продолжительности нагрева и влажности . Это необ­ходимо помнить при разработке режимов термообработки пищевого сырья, полуфабрикатов, а иногда и готовых продуктов. Особую роль процессы тепловой денатурации играют при бланшировании растительного сырья, сушке зерна, выпечке хлеба, получении макаронных изделий. Денатурация белков может вызываться и механическим воздействием (давлением, растиранием, встряхиванием, ультразвуком). Наконец, к денатурации белков приводит действие химических реагентов

(кислот, щелочей, спирта, ацетона). Все эти приемы широко используют в пищевой и биотехнологии.

50.3.3. Пенообразование

Под процессом пенообразования понимают способность белков образовывать высококонцентрированные системы «жидкость - газ», называемые пенами. Устойчивость пены, в которой белок является пенообразователем, зависит не только от его природы и от концентрации, но и от температуры. Белки в качестве пенообразователей широко используются в кондитерской промышленности (пастила, зефир, суфле). Структуру пены имеет хлеб, а это влияет на его вкусовые свойства.

Молекулы белков под влиянием ряда факторов могут разрушаться или вступать во взаимодействие с другими веществами с образованием новых продуктов. Для пищевой промышленности можно выделить два очень важных процесса:

1) гидролиз белков под действием ферментов и

2) взаимодействие аминогрупп белков или аминокислот с карбонильными группами восстанавливающих сахаров.

Под влиянием протеаз - ферментов, катализирующих гидролитическое рас­щепление белков, последние распадаются на более простые продукты (полипептиды) и в конечном итоге на аминокислоты. Скорость гидролиза белка зависит от его состава, молекулярной структуры, активности фермента и условий.

50.3.4. Гидролиз белков

Реакцию гидролиза с образованием аминокислот в общем виде можно записать так:

50.3.5. Горение

Белки горят с образованием азота, углекислого газа и воды, а также некоторых других веществ. Горение сопровождается характерным запахом жженых перьев.

50.3.6. Цветные реакции

Используют следующие реакции:

ксантопротеиновую , при которой происходит взаимодействие ароматических и гетероатомных циклов в молекуле белка с концентрированной азотной кислотой, сопровождающее­ся появлением желтой окраски;

биуретовую, при которой происходит взаимодействие слабощелочных растворов белков с раствором сульфата меди (II) с образованием комплексных соединений между ионами Сu2+ и полипептидами. Реакция сопровождается появлением фиолетово-синей окраски.

Состав белков. Белки - обязательная составная часть всех клеток . В состав этих биополимеров входят мономеры 20 типов. Такими мономерами являются аминокислоты, которые состоят из атомов углерода, водорода, кислорода, азота и серы.

В результате соединения аминокислот однотипной химической связью, образуются линейные молекулы белков. В составе большинства белков находится в среднем 300-500 остатков аминокислот. Известно несколько очень коротких природных белков, длиной в 3-8 аминокислот, и очень длинных биополимеров, длиной более чем в 1500 аминокислот.

Каждая из 20 аминокислот отличается от любой другой аминокислоты особой химической группировкой, так называемой R-группой или радикалом.

Строение белков . Выделяют первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры белков .

Первичная структура определяется порядком чередования аминокислот в цепи. Двадцать разных аминокислот можно уподобить 20 буквам химического алфавита, из которых составлены «слова» длиной в 300-500 букв. С помощью 20 букв можно написать безграничное множество таких длинных слов. Если считать, что замена или перестановка хотя бы одной буквы в слове придает ему новый смысл, то число комбинаций в слове длиной в 500 букв составит 20500.

Известно, что замена даже одного аминокислотного звена другим в белковой молекуле изменяет ее свойства. В каждой клетке содержится несколько тысяч разных видов белковых молекул, и для каждого из них характерна строго определенная последовательность аминокислот. Именно порядок чередования аминокислот в данной белковой молекуле определяет ее особые физико-химические и биологические свойства. Исследователи умеют расшифровывать последовательность аминокислот в длинных белковых молекулах и синтезировать такие молекулы.

В живой клетке многие белки или отдельные участки их представляют собой не вытянутую нить, а спираль с одинаковыми расстояниями между витками. Такая спираль представляет собой вторичную структуру белковой молекулы.

Спираль обычно свернута в клубок. Этот клубок образован закономерным переплетением участков белковой цепи. Положительно и отрицательно заряженные группы аминокислот притягиваются и сближают даже далеко отстоящие друг от друга участки белковой цепи. Сближаются и иные участки белковой молекулы, несущие, например, «водоотталкивающие» (гидрофобные) группы. В результате взаимодействия различных остатков аминокислот спирализованная молекула белка образует клубок - третичную структуру. Для каждого вида белка характерна своя форма клубка с изгибами и петлями. Третичная структура зависит от первичной структуры, т. е. от порядка расположения аминокислот в цепи.

Наконец, некоторые белки, например гемоглобин, состоят из нескольких цепей, различающихся по первичной структуре. Объединяясь вместе, они создают сложный белок, обладающий не только третичной, но и четвертичной структурой.

Белки - строительные материалы. Некоторые бактерии и все растения способны синтезировать все аминокислоты, из которых строятся белки, используя для этого неорганические вещества: азот и углекислый газ воздуха, водород, полученный при расщеплении воды (за счет энергии света), неорганические вещества почвы. Животные в процессе эволюции утратили способность осуществлять синтез десяти особенно сложных аминокислот, называемых незаменимы. Они получают их в готовом виде с растительной и животной пищей. Такие аминокислоты содержатся в белках молочных продуктов (молоко, сыр, творог), в яйцах, рыбе, мясе, а также в сое, бобах и некоторых других растениях. В пищеварительном тракте белки расщепляются до аминокислот, которые всасываются в кровь и попадают в клетки. В клетках из готовых аминокислот строятся собственные белки, характерные для данного организма. Белки являются обязательным компонентом всех клеточных структур и в этом состоит их важная структурная роль.

Белки - ферменты. В каждой живой клетке происходят непрерывно сотни биохимических реакций. В ходе этих реакций идут расщепление и окисление поступающих извне питательных веществ. Полученную вследствие окисления энергию питательных веществ и продукты их расщепления клетка использует для синтеза необходимых ей разнообразных органических соединений. Быстрое протекание таких реакций обеспечивают биологические катализаторы, или ускорители реакций - ферменты. В настоящее время известно более тысячи ферментов. Каждый фермент обеспечивает одну реакцию или несколько реакций одного типа. Например, жиры в пищеварительном тракте (а также внутри клеток) расщепляются специальным ферментом, который не действует на полисахариды (крахмал, гликоген) или на белки. В свою очередь, фермент, расщепляющий только крахмал или гликоген, не действует на жиры. Каждая молекула фермента способна осуществлять от нескольких тысяч до нескольких миллионов операций в минуту. В ходе этих реакций ферментный белок не расходуется. Он соединяется с реагирующими веществами, ускоряет их превращения и выходит из реакции неизменным.

Ферменты выполняют работу наилучшим образом. Только при оптимальной температуре (например, у человека и теплокровных животных при 37° С). Для ферментативных реакций нужна определенная концентрация ионов водорода в среде.

Процесс расщепления или синтеза любого вещества в клетке, как правило, разделен на ряд химических операций. Каждую операцию выполняет отдельный фермент. Группа таких ферментов составляет своего рода биохимический конвейер.

Регуляторные белки. Известно, что в специализированных клетках животных и растений производятся специальные регуляторы физиологических процессов - гормоны. Часть гормонов (но не все) животных и человека являются белками. Так, белковый гормон (гормон поджелудочной железы) инсулин активирует захват клетками молекул глюкозы и расщепление или запасание их внутри клетки. Если не хватает инсулина, то глюкоза накапливается в крови в избытке. Клетки без помощи инсулина не способны ее захватить - они голодают. Именно в этом причина развития диабета - болезни, вызываемой недостатком инсулина в организме.

Гормоны выполняют важнейшую функцию в организме, управляя активностью ферментов. Так, инсулин активирует в клетках печени фермент, синтезирующий из глюкозы другое органическое вещество - гликоген и ряд других ферментов.

Белки - средства защиты. При попадании бактерий или вирусов в кровь животных и человека организм реагирует выработкой специальньгх защитных белков - антител. Эти белки связываются с чужеродными для организма белками возбудителей заболеваний, чем подавляется их жизнедеятельность. На каждый чужеродный белок организм вырабатывает специальные «антибелки» - антитела.

Антитела обладают удивительным свойством: среди тысяч разнообразных белков они «узнают» только один белок - чужеродный и только с ним реагируют. Такой механизм сопротивления возбудителям заболеваний называют иммунитетом. Помимо антител, растворенных в крови, имеются антитела на поверхности специальных клеток, которые «узнают» и захватывают чужеродные клетки. Это клеточный иммунитет, обеспечивающий в большинстве случаев и уничтожение вновь возникающих раковых клеток.

Чтобы предупредить заболевание, людям и животным вводят ослабленные или убитые бактерии либо вирусы (вакцины), которые не вызывают болезнь, но заставляют специальные клетки организма производить антитела против этих возбудителей. Если через некоторое время болезнетворная неослабленная бактерия или вирус попадают в такой организм, они встречают прочный защитный барьер из антител. Миллионы человеческих жизней спасены вакцинацией против оспы, бешенства, полиомиелита, желтой лихорадки и других болезней.

Белки - источник энергии. Белки могут служить источником энергии для клетки. При недостатке углеводов или жиров окисляются молекулы аминокислот. Освободившаяся при этом энергия используется на поддержание процессов жизнедеятельности организма.

Чтобы пользоваться предварительным просмотром презентаций создайте себе аккаунт (учетную запись) Google и войдите в него: https://accounts.google.com

Подписи к слайдам:

МОУ Усть – Бакчарская средняя общеобразовательная школа ЗАНЯТИЕ ПО БИОЛОГИИ ДЛЯ УЧАЩИХСЯ 10 КЛАССА. КОВАЛЁВА. ЮЛИЯ ДМИТРИЕВНА. УЧИТЕЛЬ БИОЛОГИИ.

Биополимеры – белки.

Задачи урока. Обеспечить усвоение учащимися знаний о составе и строении аминокислот, принципе их объединения в полипептидную цепочку. Продолжить развитие у старшеклассников умения сравнивать состав и строение различных органических соединений. Продолжить формирование у школьников убежденности в познаваемости строения и состава органических веществ с помощью научных методов.

План урока. 1 . Проверка домашнего задания. 2. Белки - органические вещества, биополимеры. 3. Аминокислотный состав белков. 4. Химический состав и строение аминокислот. 5.Отличие белковых молекул друг от друга. 6. Принцип объединения аминокислотных звеньев в полипептидную молекулу. 7. Пространственные структуры белка. 8. Денатурация и ренатурация белка. 9 . Лабораторная работа. 10. Оцени степень правильности приводимых суждений. 11. Итог урока.

Проверка домашнего задания. Оцените степень правильности следующих утверждений (обоснуйте при необходимости свой ответ): Азот входит в состав органических веществ; да; нет; 2. Углевод – это химический элемент, имеющийся во внутриклеточной среде; да; нет; 3. Крахмал является полимером; да; нет; Гликоген преимущественно образуется в клетках растительных организмов; да; нет;

Белки – органические вещества, биополимеры. Обязательной составной частью всех клеток являются белки. Белковая молекула является биополимером. Мономеры белка - аминокислоты 20 разных типов. Если каждой конкретной аминокислоте условно присвоить определенный номер, то полипептидная (белковая) молекула может быть представлена, например, следующим образом: А3-А6-А12 –А9 – А17-……..А2

Отличие белковых молекул друг от друга: По числу аминокислотных звеньев в молекуле белка; По порядку следования аминокислотных звеньев в цепи; По составу аминокислот в полипептиде;

АМИНОКИСЛОТА ОБОЗНАЧЕНИЕ РУССКОЕ ЛАТИНСКОЕ ТРЕХБУКВЕННОЕ ОДНОБУКВЕННОЕ АЛАНИН АЛА ALA A АРГИНИН АРГ ARG R АСПАРГИНОВАЯ КИСЛОТА АСП ASP D АСПАРГИН АСН ASN N ВАЛИН ВАЛ VAL V ГИСТИДИН ГИС HIS H ГЛИЦИН ГЛИ GLY G ГЛУТАМИНОВАЯ КИСЛОТА ГЛУ GLU E ГЛУТАМИН ГЛН GLN Q ИЗОЛЕЙЦИН ИЛЕ ILE I ЛЕЙЦИН ЛЕЙ LEU L ЛИЗИН ЛИЗ LYS K МЕТИОНИН МЕТ MET M ПРОЛИН ПРО PRO P СЕРИН СЕР SER S ТИРОЗИН ТИР TYR Y ТРЕОНИН ТРЕ THR T ТРИПТОФАН ТРИ TRP W ФЕНИЛАЛАНИН ФЕН PHR F ЦИСТЕИН ЦИС CYS C

Химический состав и строение аминокислот. Белки = полипептиды. Полимерные молекулы. Из звеньев мономеров (аминокислот) Химический состав аминокислот. (углерод, кислород, водород, азот, сера).

Принцип объединения аминокислот в полипептидную цепочку. Аминокислоты в белковой молекуле соединены следующим образом. Между остатком кислотной группы одной аминокислоты и остатком аминогруппы другой аминокислоты образуется ковалентная связь, которая отличается высокой прочностью. Аналогичная связь существует между другими аминокислотами полипептидной цепочки. Замена даже одного аминокислотного звена другим в белковой молекуле может существенно изменить её свойства.

ПРОСТРАНСТВЕННЫЕ СТРУКТУРЫ БЕЛКА. Пространственная Структура Белка. Первичная Вторичная Третичная Четвертичная

Первичная структура белка представляет собой последовательность аминокислотных звеньев в полипептидной цепочки. Между звеньями ковалентная связь.

Первичная структура белка.

Вторичная структура белка представляет собой белковую макромолекулу свёрнутую в спираль. Ковалентные полярные связи между аминокислотными звеньями + множество слабых водородных связей между витками спирали.

Вторичная структура белка.

Третичная структура белка представляет собой молекулу белка скрученную в ком неправильной формы. Ковалентные полярные связи между аминокислотными звеньями + водородные связи между витками спирали + «слипание»гидрофобных группировок аминокислот + дисульфидные мостики между радикалами аминокислот.

Третичная структура белка.

Четвертичная структура белка. Сложный агрегат из многих полипептидных цепей. Присутствует весь комплекс перечисленных типов химических связей.

Четвертичная структура белка.

Денатурация и ренатурация белка. Высшие структуры белка могут легко разрушаться при воздействии на полипептидную молекулу разных факторов внешней среды (например, температуры). Этот процесс называется ДЕНАТУРАЦИЕЙ. Во многих случаях он обратим, но не всегда. Существуют белки, которые после денатурации не способны восстанавливать утраченные структуры, то есть не могут ренатурировать.

Воздействие факторов среды (температура и др.) Денатурация белка – разрушение его третичной и вторичной структур. Прекращение действие фактора Ренатурация – восстановление утраченных структур (характерна не для всех белков).

Лабораторная работа. « Денатурация белка». Приготовьте раствор белка. Для этого белок куриного яйца растворите в 150 мл воды. В пробирку налейте 4 – 5 мл раствора белка и нагрейте на горелке до кипения. Отметьте помутнение раствора. Почему раствор белка при нагревании мутнеет?

Оцените степень правильности приводимых ниже утверждений: Мономер белка – аминокислота; да; нет; 2. Первичная структура белка представляет собой спираль; да; нет; 3. В состав аминокислоты входит радикал; да; нет; 4. Мономер состоит из полимеров; да; нет; 5. Четвертичная структура белка возникает как результат нескольких белковых молекул; да; нет;

Итог урока. Разнообразие белков и наличие у них четыре пространственных структур объясняет тот факт, что белки выполняют в клетке и организме множество функций. Но об этом поговорим на следующем уроке.

Состав белков. Белки - обязательная составная часть всех клеток. В состав этих биополимеров входят мономеры 20 типов. Такими мономерами являются аминокислоты, которые получили свое название потому, что содержат и аминогруппу (-NH 2), и кислотную карбоксильную группу (-СООН). Каждая из 20 аминокислот имеет одинаковую часть, включающую обе эти группы и отличается от любой другой особой химической группировкой, так называемой R-группой, или радикалом (рис. 4).

Рис. 4. Строение аминокислот - мономеров белковых молекул. Желтым цветом выделены радикалы (R). Звездочками помечены незаменимые аминокислоты, которые не синтезируются в клетках человека, а должны поступать в организм с пищей

Образование линейных молекул белков происходит в результате соединения аминокислот друг с другом. Карбоксильная группа одной аминокислоты сближается с аминогруппой другой, и при отщеплении молекулы воды между аминокислотными остатками возникает прочная ковалентная связь, называемая пептидной (рис. 5). Соединение, состоящее из большого числа аминокислот, называется полипептидом. Каждый белок по своему химическому строению является полипептидом. Некоторые белки состоят из нескольких полипептидных цепей. В составе большинства белков находится в среднем 300-500 остатков аминокислот. Известно несколько очень коротких природных белков, длиной в 3-8 аминокислот, и очень длинных биополимеров, длиной более чем в 1500 аминокислот.

Рис. 5. Соединение аминокислот в полипептидную цепь

Строение белков. Выделяют первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры белков (рис. 6).

Первичная структура (рис. 6, I) определяется порядком чередования аминокислот в полипептидной цепи. Двадцать разных аминокислот можно уподобить 20 буквам химического алфавита, из которых составлены «слова» длиной в 300-500 букв. С помощью 20 букв можно написать безграничное множество таких длинных слов. Если считать, что замена или перестановка хотя бы одной буквы в слове придает ему новый смысл, то число комбинаций в слове длиной в 500 букв составит 20 500 .

Известно, что замена даже одного аминокислотного звена другим в белковой молекуле изменяет ее свойства. В каждой клетке содержится несколько тысяч разных видов белковых молекул, и для каждого из них характерна строго определенная последовательность аминокислот. Именно порядок чередования аминокислот в данной белковой молекуле определяет ее особые физико-химические и биологические свойства. Исследователи умеют расшифровывать последовательность аминокислот в длинных белковых молекулах и синтезировать такие молекулы.

В живой клетке многие молекулы белков или их отдельные участки представляют собой не вытянутую нить, а спираль с одинаковыми расстояниями между витками. Такая спираль представляет собой вторичную структуру белковой молекулы (рис. 6, II).

Между группами N-Н и С=0, расположенными на соседних витках, возникают водородные связи. Они намного слабее ковалентных, но, повторенные многократно, скрепляют регулярные витки спирали.

Спираль обычно свернута в клубок. Этот клубок образован закономерным переплетением участков белковой цепи. Положительно и отрицательно заряженные R-группы аминокислот притягиваются и сближают даже далеко отстоящие друг от друга участки белковой цепи. Сближаются и иные участки белковой молекулы, несущие, например, «водоотталкивающие» (гидрофобные) радикалы. В результате взаимодействия различных остатков аминокислот спирализованная молекула белка образует клубок - третичную структуру (рис. 6, III). Для каждого вида белка характерна своя форма клубка с изгибами и петлями. Третичная структура зависит от первичной структуры, т. е. от порядка расположения аминокислот в цепи.

Наконец, некоторые белки, например гемоглобин, состоят из нескольких цепей, различающихся по первичной структуре. Объединяясь вместе, они создают сложный белок, обладающий не только третичной, но и четвертичной структурой (рис. 6, IV).

Рис. 6. Схема строения белковой молекулы
I - первичная структура; II - вторичная структура; III - третичная структура; IV - четвертичная структура

Под действием ионизирующей радиации, высокой температуры, сильного взбалтывания, экстремальных значений pH, а также ряда органических растворителей, таких, как спирт или ацетон, белки изменяют свое естественное состояние. Нарушение природной (нативной) структуры белка называют денатурацией. Подавляющее большинство белков утрачивает при этом биологическую активность, хотя первичная структура их после денатурации не меняется. Дело в том, что в процессе денатурации нарушаются вторичная, третичная и четвертичная структуры, обусловленные слабыми взаимодействиями между аминокислотными остатками, а ковалентные пептидные связи не разрываются. Необратимую денатурацию можно наблюдать при нагревании жидкого и прозрачного белка куриного яйца: он становится плотным и непрозрачным. Денатурация может быть и обратимой. После устранения денатурирующего фактора многие белки способны вернуть естественную форму, т. е. ренатурироватъ.

Способность белков к обратимому изменению пространственной структуры в ответ на действие физических или химических факторов лежит в основе раздражимости - важнейшего свойства всех живых существ.

1. Рассмотрите рисунок 6. Что характерно для каждого уровня организации белковой молекулы?
2. Каждый вид живых организмов имеет свой уникальный набор белковых молекул. Чем объясняется многообразие белков?
3. В чем отличие биополимеров белков от биополимеров углеводов? В чем их сходство?

"Жизнь, есть способ существования белковых тел"

Ф. Энгельс.

Ни один из известных нам живых организмов не обходится без белков. Белки служат питательными веществами, они регулируют обмен веществ, исполняя роль ферментов – катализаторов обмена веществ, способствуют переносу кислорода по всему организму и его поглощению, играют важную роль в функционировании нервной системы, являются механической основой мышечного сокращения, участвуют в передаче генетической информации и т.д.

Белки (полипептиды) – биополимеры, построенные из остатков α-аминокислот, соединенных пептидными (амидными) связями. В состав этих биополимеров входят мономеры 20 типов. Такими мономерами являются аминокислоты. Каждый белок по своему химическому строению является полипептидом. Некоторые белки состоят из нескольких полипептидных цепей. В составе большинства белков находится в среднем 300-500 остатков аминокислот. Известно несколько очень коротких природных белков, длиной в 3-8 аминокислот, и очень длинных биополимеров, длиной более чем в 1500 аминокислот. Образование белковой макромолекулы можно представить как реакцию поликонденсации α-аминокислот:

Аминокислоты соединяются друг с другом за счёт образования новой связи между атомами углерода и азота – пептидной (амидной):

Из двух аминокислот (АК) можно получить дипептид, из трёх – трипептид, из большего числа АК получают полипептиды (белки).

Функции белков

Функции белков в природе универсальны. Белки входят в состав мозга, внутренних органов, костей, кожи, волосяного покрова и т.д. Основным источником α - аминокислот для живого организма служат пищевые белки, которые в результате ферментативного гидролиза в желудочно-кишечном тракте дают α - аминокислоты. Многие α - аминокислоты синтезируются в организме, а некоторые необходимые для синтеза белков α - аминокислоты не синтезируются в организме и должны поступать извне. Такие аминокислоты называются незаменимыми. К ним относятся валин, лейцин, треонин, метионин, триптофан и др. (см. таблицу). При некоторых заболеваниях человека перечень незаменимых аминокислот расширяется.

· Каталитическая функция - осуществляется с помощью специфических белков - катализаторов (ферментов). При их участии увеличивается скорость различных реакций обмена веществ и энергии в организме.

Ферменты катализируют реакции расщепления сложных молекул (катаболизм) и их синтеза (анаболизм), а также репликации ДНК и матричного синтеза РНК. Известно несколько тысяч ферментов. Среди них такие, как, например пепсин, расщепляют белки в процессе пищеварения.

· Транспортная функция - связывание и доставка (транспорт) различных веществ от одного органа к другому.

Так, белок эритроцитов крови гемоглобин соединяется в легких с кислородом, превращаясь в оксигемоглобин. Достигая с током крови органов и тканей, оксигемоглобин расщепляется и отдает кислород, необходимый для обеспечения окислительных процессов в тканях.

· Защитная функция - связывание и обезвреживание веществ, поступающих в организм или появляющихся в результате жизнедеятельности бактерий и вирусов.

Защитную функцию выполняют специфические белки (антитела - иммуноглобулины), образующиеся в организме (физическая, химическая и иммунная защита). Так, например, защитную функцию выполняет белок плазмы крови фибриноген, участвуя в свертывании крови и тем самым уменьшая кровопотери.

· Сократительная функция (актин, миозин) – в результате взаимодействия белков происходит передвижение в пространстве, сокращение и расслабление сердца, движение других внутренних органов.

· Структурная функция - белки составляют основу строения клетки. Некоторые из них (коллаген соединительной ткани, кератин волос, ногтей и кожи, эластин сосудистой стенки, кератин шерсти, фиброин шелка и др.) выполняют почти исключительно структурную функцию.

В комплексе с липидами белки участвуют в построении мембран клеток и внутриклеточных образований.

· Гормональная (регуляторная) функция - способность передавать сигналы между тканями, клетками или организмами.

Выполняют белки-регуляторы обмена веществ. Они относятся к гормонам, которые образуются в железах внутренней секреции, некоторых органах и тканях организма.

· Питательная функция - осуществляется резервными белками, которые запасаются в качестве источника энергии и вещества.

Например: казеин, яичный альбумин, белки яйца обеспечивают рост и развитие плода, а белки молока служат источником питания для новорожденного.

Разнообразные функции белков определяются α-аминокислотным составом и строением их высокоорганизованных макромолекул.

Физические свойства белков

Белки – очень длинные молекулы, которые состоят из звеньев аминокислот, сцепленных пептидными связями. Это – природные полимеры, молекулярная масса белков колеблется от нескольких тысяч до нескольких десятков миллионов. Например, альбумин молока имеет молекулярную массу 17400, фибриноген крови – 400.000, белки вирусов – 50.000.000. Каждый пептид и белок обладают строго определенным составом и последовательностью аминокислотных остатков в цепи, это и определяет их уникальную биологическую специфичность. Количество белков характеризует степень сложности организма (кишечная палочка – 3000, а в человеческом организме более 5 млн. белков).

Первый белок, с которым мы знакомимся в своей жизни, это белок куриного яйца альбумин - хорошо растворим в воде, при нагревании свертывается (когда мы жарим яичницу), а при долгом хранении в тепле разрушается, яйцо протухает. Но белок спрятан не только под яичной скорлупой. Волосы, ногти, когти, шерсть, перья, копыта, наружный слой кожи - все они почти целиком состоят из другого белка, кератина. Кератин не растворяется в воде, не свертывается, не разрушается в земле: рога древних животных сохраняются в ней так же хорошо, как и кости. А белок пепсин, содержащийся в желудочном соке, способен разрушать другие белки, это процесс пищеварения. Белок инрерферон применяется при лечении насморка и гриппа, т.к. убивает вызывающие эти болезни вирусы. А белок змеиного яда способен убивать человека.

Классификация белков

С точки зрения пищевой ценности белков, определяемой их аминокислотным составом и содержанием так называемых незаменимых аминокислот, белки подразделяются на полноценные и неполноценные . К полноценным белкам относятся преимущественно белки животного происхождения, кроме желатины, относящейся к неполноценным белкам. Неполноценные белки - преимущественно растительного происхождения. Однако некоторые растения (картофель, бобовые и др.) содержат полноценные белки. Из животных белков особенно большую ценность для организма представляют белки мяса, яиц, молока и др.

В состав многих белков помимо пептидных цепей входят и неаминокислотные фрагменты, по этому критерию белки делят на две большие группы - простые и сложные белки (протеиды). Простые белки содержат только аминокислотные цепи, сложные белки содержат также неаминокислотные фрагменты (Например, гемоглобин содержит железо ).

По общему типу строения белки можно разбить на три группы:

1. Фибриллярные белки - нерастворимы в воде, образуют полимеры, их структура обычно высокорегулярна и поддерживается, в основном, взаимодействиями между разными цепями. Белки, имеющие вытянутую нитевидную структуру. Полипептидные цепи многих фибриллярных белков расположены параллельно друг другу вдоль одной оси и образуют длинные волокна (фибриллы) или слои.

Большинство фибриллярных белков не растворяются в воде. К фибриллярным белкам относят например, α-кератины (на их долю приходится почти весь сухой вес волос, белки шерсти, рогов, копыт, ногтей, чешуи, перьев), коллаген - белок сухожилий и хрящей, фиброин - белок шёлка).

2. Глобулярные белки - водорастворимы, общая форма молекулы более или менее сферическая. Среди глобулярных и фибриллярных белков выделяют подгруппы. К глобулярным белкам относятся ферменты, иммуноглобулины, некоторые гормоны белковой природы (например, инсулин) а также другие белки, выполняющие транспортные, регуляторные и вспомогательные функции.

3. Мембранные белки - имеют пересекающие клеточную мембрану домены, но части их выступают из мембраны в межклеточное окружение и цитоплазму клетки. Мембранные белки выполняют функцию рецепторов, то есть осуществляют передачу сигналов, а также обеспечивают трансмембранный транспорт различных веществ. Белки-транспортеры специфичны, каждый из них пропускает через мембрану только определённые молекулы или определённый тип сигнала.

Белки – неотъемлемая часть пищи животных и человека. Живой организм отличается от неживого в первую очередь наличием белков. Для живых организмов характерно огромное разнообразие белковых молекул и их высокая упорядоченность, что и определяет высокую организацию живого организма, а также способность двигаться, сокращаться, воспроизводиться, способность к обмену веществ и к многим физиологическим процессам.

Строение белков

Фишер Эмиль Герман, немецкий химик-органик и биохимик. В 1899 начал работы по химии белков. Используя созданный им в 1901 эфирный метод анализа аминокислот, Ф. впервые осуществил качественные и количественные определения продуктов расщепления белков, открыл валин, пролин (1901) и оксипролин (1902), экспериментально доказал, что аминокислотные остатки связываются между собой пептидной связью; в 1907 синтезировал 18-членный полипептид. Ф. показал сходство синтетических полинептидов и пептидов, полученных в результате гидролиза белков. Ф. занимался также изучением дубильных веществ. Ф. создал школу химиков-органиков. Иностранный член-корреспондент Петербургской АН (1899). Нобелевская премия (1902).